平成29(行ケ)10061 審決取消請求事件

平成３０年６月７日判決言渡平成２９年（行ケ）第１００６１号審決取消請求事件口頭弁論終結の日平成３０年３月２０日判決当事者の表示別紙当事者目録記載のとおり 主文 １ 原告の請求を棄却する。 ２ 訴訟費用は原告の負担とする。 ３ この判決に対する上告及び上告受理申立てのための付加期間を３０日と定める。 事実 及び理由第１ 請求特許庁が無効２０１５－８００１１４号事件について平成２８年１０月２８日にした審決を取り消す。 第２ 前提事実（いずれも当事者間に争いがない。） １ 特許庁における手続の経緯等原告は，発明の名称を「液体因子ＶＩＩ組成物のウイルス濾過」とする特許第４８７４８０６号（平成１６年１２月１日出願，優先権主張２００３年１２月１日（デンマーク），平成２３年１２月２日設定登録。以下「本件特許」という。）の特許権者である。 被告は，平成２７年４月２３日，特許庁に対し，本件特許を無効とすることを求めて審判請求をした。これに対し，特許庁は，当該請求を無効２０１５－８００１１４号事件として審理をし，平成２８年１０月２８日，「特許第４８７４８０６号の特許請求の範囲を訂正請求書に添付された訂正特許請求の範囲のとおり，訂正後の請求項［１ないし１７］について訂正することを認める。 特許第４８７４８０６号の請求項１ないし１７に係る発明についての特許を無 効とする。」との審決をした（出訴期間として９０日を附加した。以下「本件審決」という。）。その謄本は，同年１１月７日，原告に送達された。 原告は，平成２９年３月７日，本件訴えを提起した。 ２ 特許請求の範囲本件特許の訂正後の請求項１～１７に係る発明は，訂正後の特許請求の範囲の請求項１～１７に記載 １１月７日，原告に送達された。 原告は，平成２９年３月７日，本件訴えを提起した。 ２ 特許請求の範囲本件特許の訂正後の請求項１～１７に係る発明は，訂正後の特許請求の範囲の請求項１～１７に記載された事項により特定される，次のとおりのものである（以下，請求項の番号に従い「訂正発明１」などといい，これらを一括して「本件訂正発明」という。また，本件訂正発明に係る明細書を「本件明細書」という。）。 【請求項１】液体因子VII 組成物からウイルスを除去するための方法であって，前記組成物が一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記一以上の因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態であり，前記液体組成物中の因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０１～５mg/mL の範囲であり，前記方法が，下記の工程（ａ）と工程（ｂ）を任意の順序で含む方法。 （ａ）前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む方法によってウイルスを不活性化する工程；および（ｂ）最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過を前記液体因子VII 組成物溶液に対して行うことを含む方法によって，ウイルスを除去する工程。 【請求項２】前記一以上の因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が，活性化された形態である，請求項１に記載の方法。 【請求項３】工程（ａ）の界面活性剤が，式p-((CH3)3CH2C(CH2)2)-C6H4-O-(CH2CH2O)n-H（式中，ｎは５～１５の範囲内にある）のオクチルフェノキシポリエトキ シエタノールであり，随意に，ｎが９～１０のもの，例えばTritonX-100 である請求項１または２記載の方法。 【請求項４】工程（ａ）の界面活性剤が，Tween（登録商標），ポリ シエタノールであり，随意に，ｎが９～１０のもの，例えばTritonX-100 である請求項１または２記載の方法。 【請求項４】工程（ａ）の界面活性剤が，Tween（登録商標），ポリソルベート２０，ポリソルベート６０，およびポリソルベート８０からなる群から選択される，請求項１または２記載の方法。 【請求項５】工程（ａ）の界面活性剤が，０．０１～０．３重量％の範囲，例えば０． ０５～０．２重量％の範囲の組成物中の界面活性剤の濃度を与えるように，液体因子VII 組成物と組み合わされる，請求項１～４のいずれか一項に記載の方法。 【請求項６】工程（ａ）の界面活性剤が，２～１２℃の範囲，例えば２～９℃の範囲の温度で前記組成物と組み合わされる，請求項１～５のいずれか一項に記載の方法。 【請求項７】前記工程（ａ）の界面活性剤が，トリアルキルリン酸塩溶媒，例えばトリ（n-ブチル）リン酸塩を実質的に含まない，請求項１～６のいずれか一項に記載の方法。 【請求項８】前記液体因子VII 組成物が，７．０～９．５の範囲のpH，例えば７．６～９．４の範囲，７．７～９．３の範囲，８．０～９．０の範囲，または８． ３～８．７の範囲のpH を有する，請求項１～５のいずれか一項に記載の方法。 【請求項９】前記液体組成物中の因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０５～２．０ mg/mL の範囲にある，請求項１～８のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１０】前記工程（ｂ）のナノフィルターの細孔サイズが，最大で５０nm，例えば３０nm，または１０～３０nm の範囲にある，請求項１～９のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１１】前記液体因子VII 組成物が，（ⅰ）ウシまたはウシ胎仔血清の存在中における細胞培養によって ０nm，または１０～３０nm の範囲にある，請求項１～９のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１１】前記液体因子VII 組成物が，（ⅰ）ウシまたはウシ胎仔血清の存在中における細胞培養によって生成されるか，または，（ⅱ）前記液体組成物が，実質的に血清を含まない，請求項１～１０のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１２】前記因子VII ポリペプチドが，CHO 細胞，随意に，動物起源の全ての成分を含まない培地における，CHO 細胞の細胞培養によって生成される，請求項１１記載の方法。 【請求項１３】前記工程（ｂ）のナノフィルターの膜が，銅アンモニア溶液で再生されたセルロース，親水性ポリビニリデンフッ化物（PVDF），合成PVDF，表面修飾PVDF，およびポリエーテルスルホンから選択された一以上の材料から製造される，請求項１～１２のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１４】前記工程（ｂ）のナノ濾過以前に行われる前濾過工程を含み，随意に，前濾過フィルターは０．０５～０．５マイクロメートルの細孔サイズを有する，請求項１～１３のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１５】前記因子VII ポリペプチドが，ヒト因子VII または因子VII 変異体配列から成る群より選ばれる，請求項１～１４のいずれか一項に記載の方法。 【請求項１６】 ウイルスを不活性化させる工程（ａ）が，ウイルスを除去する工程（ｂ）に先行する，請求項１記載の方法。 【請求項１７】ウイルスを除去する工程（ｂ）が，ウイルスを不活性化させる工程（ａ）に先行する，請求項１載の方法。 ３ 被告が主張した無効理由(1) 無効理由１（訂正発明１及び２の新規性欠如）訂正発明１及び２は，それぞれ，”Guidelinesontheselectionand 請求項１載の方法。 ３ 被告が主張した無効理由(1) 無効理由１（訂正発明１及び２の新規性欠如）訂正発明１及び２は，それぞれ，”Guidelinesontheselectionanduseoftherapeuticproductstotreathaemophiliaandotherhereditarybleedingdisorders”,Haemophilia (2003), 9, 1-23（甲１。以下「甲１文献」という。）に記載された発明と同一又は実質的に同一であるから，特許法（以下「法」という。）２９条１項３号に該当し，特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 (2) 無効理由２（訂正発明１及び２の進歩性欠如）ア無効理由２－１訂正発明１及び２は，それぞれ，甲１文献記載の発明及び”Large-scaleproductionandpropertiesofhumanplasma-derivedactivatedFactorVIIconcentrate”, VOXSanguinis (2003), 84, 54-64（甲３。以下「甲３文献」という。）に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，法２９条２項により特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 イ無効理由２－２訂正発明１及び２は，それぞれ，”RecombinantactivatedFactorVIIEptacogalpha (ACTIVATED) NOVOSEVEN🄬”, LyonPharmaceutique 2000;51,3,145-163（甲２。以下「甲２文献」という。）記載の発明及 ptacogalpha (ACTIVATED) NOVOSEVEN🄬”, LyonPharmaceutique 2000;51,3,145-163（甲２。以下「甲２文献」という。）記載の発明及び甲３文献の記載に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであ るから，法２９条２項により特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 ウ無効理由２－３訂正発明１及び２は，それぞれ，甲２文献記載の発明及び”Nanofiltrationofplasma-derivedbiopharmaceuticalproducts”, Haemophilia(2003), 9, 24-37（甲４。以下「甲４文献」という。）に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，法２９条２項により特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 エ無効理由２－４訂正発明１及び２は，それぞれ，甲２文献記載の発明及び甲１文献の記載に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，法２９条２項により特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 (3) 無効理由３（本件訂正発明の実施可能要件違反）本件訂正発明について，本件明細書の発明の詳細な説明は，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載したものでないから，法３６条４項１号の要件を満たしておらず，その特許は，法１２３条１項４号に該当し，無効とすべきである。 (4) 無効理由４（訂正発明３～１７の進歩性欠如）訂正発明３～１７は，甲１文献記載の発明及び甲３文 号の要件を満たしておらず，その特許は，法１２３条１項４号に該当し，無効とすべきである。 (4) 無効理由４（訂正発明３～１７の進歩性欠如）訂正発明３～１７は，甲１文献記載の発明及び甲３文献の記載，甲２文献記載の発明及び甲３文献の記載，甲２文献記載の発明及び甲４文献の記載，甲２文献記載の発明及び甲１文献の記載 のいずれかと，甲１～５のいずれかの記載又は技術常識とに基づき，当業者が容易に発明をすることができたものであるから，法２９条２項により特許を受けることができず，その特許は，法１２３条１項２号に該当し，無効とすべきである。 ４ 本件審決の理由の要旨本件審決の理由は，別紙審決書（写し）記載のとおりであり，その概要は，訂正発明１及び２はいずれも甲１文献記載の発明ということはできず，訂正発明１及び２に係る特許を無効理由１によって無効とすることはできないが，以下のとおり，無効理由２－１～２－４はいずれも認められ，これらの発明に係る特許は，無効理由２－１～２－４のいずれによっても無効とすべきものであり，また，本件訂正発明に係る特許は，無効理由３により無効とすべきものであり，さらに，訂正発明３～１７に係る特許は，無効理由４によって無効とすべきものであるとした（以下では，原告主張の取消事由と関連する部分のみに言及する。）。 (1) 無効理由２－１についてア甲１文献記載の発明組換え因子VIIa 製品の製造方法であって，溶剤／界面活性剤処理（SD）によるウイルス不活性化・除去工程を経たものであるか，ウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む，方法。（以下「甲１発明」という。）イ訂正発明１と甲１発明との対比［一致点］液体因子VII 組成物からウイルスを除去するための方法であって，前記組成物が一以上 のためのナノ濾過工程を含む，方法。（以下「甲１発明」という。）イ訂正発明１と甲１発明との対比［一致点］液体因子VII 組成物からウイルスを除去するための方法であって，前記組成物が一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法が，下記の工程（ａ）又は工程（ｂ）を含む方法。 （ａ）前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む方法によってウイルスを不活性化する工程；および （ｂ）ナノ濾過を前記液体因子VII 組成物溶液に対して行うことを含む方法によって，ウイルスを除去する工程。 ［相違点１］訂正発明１が，工程（ａ）及び工程（ｂ）の両者を任意の順序で含むのに対して，甲１発明には両者を含むことが明示されていない点。 ［相違点２］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態」であるのに対して，甲１発明は，活性化に関する上記特定を有しない点。 ［相違点３］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０１～５mg/mL の範囲」であるのに対して，甲１発明は，濃度に関する上記特定を有しない点。 ［相違点４］訂正発明１が，「最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過」を行うことを含む方法によって，ウイルスを除去するのに対して，甲１発明は，ナノ濾過に用いるナノフィルターに関する上記特定を有しない点。 ウ相違点についての判断(ｱ) 相違点１について組換え因子VIIa 製品であるノボセブン（登録商標）について，甲１文献には，ウイルス不活性化除去のために界面活性剤処理を用いること，ウイルス除去のためにナノ濾過を用いることがそれぞれ記載されている。 また，界面活性剤処理及びナノ濾過の両者は，いずれ ついて，甲１文献には，ウイルス不活性化除去のために界面活性剤処理を用いること，ウイルス除去のためにナノ濾過を用いることがそれぞれ記載されている。 また，界面活性剤処理及びナノ濾過の両者は，いずれもノボセブンについての説明であること，同じ製造プロセスにおいて併用できる工程であること，「作用モードにおいて互いに補い合う２つの相違する有効な 工程を組み入れることが望ましいであろう。」との記載があることからも，ウイルス不活性化除去のために界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる動機付けはあるといえる。 さらに，甲３文献にはウイルス除去のために因子VII 画分を実際にナノ濾過したことが開示されている。 したがって，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいて，ウイルス不活性化除去のために，界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る。 (ｲ) 相違点２について因子VII が製品として提供される形態が活性化因子VII（VIIa）であることは当業者の技術常識であり，製品の総量の中に可能な限り高い濃度で活性化因子VII を含む組成物を提供することは，当業者に周知の技術的課題であった。 さらに，甲１文献の記載から，ナノ濾過工程は，因子VII を活性化するイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対して実行されることから，同文献記載の方法はナノ濾過前のポリペプチドの活性化を含むこと，また，"AutoactivationofHumanRecombinantCoagulationFactorVII”, Biochemistry 1989,28,9331-9336（甲１３。以下「甲１３文献」という。）の記載より，アニオン交換クロマトグラフィーが因子VII 活性化反応を増強することで， VII”, Biochemistry 1989,28,9331-9336（甲１３。以下「甲１３文献」という。）の記載より，アニオン交換クロマトグラフィーが因子VII 活性化反応を増強することで，活性化率が少なくとも５０％以上になる状態は，十分に起こり得る現象といえる。 以上より，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいて，ウイルス不活性化除去のために，界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる際に，さらに甲１３文献の知見に基づいて，因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態とすることは，当業者であれば容易に想到し得る。 (ｳ) 相違点３について甲３文献の記載から，ナノ濾過前の前記溶液中の前記因子VII 濃度は，少なくとも約０．２mg/mL と算出されることから，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいて，ウイルス不活性化除去のために，界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる際に，因子VII ポリペプチドの濃度を０． ０１～５mg/mL の濃度範囲に調整する程度のことは，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｴ) 相違点４について甲３文献には，BMM-15 を使用してナノ濾過したことが記載されており，BMM-15 は，甲３文献の記載によれば，細孔サイズが１５nm のものであるから，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいて，ウイルス不活性化除去のために，界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる際に，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm で調整する程度のことは，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 エ訂正発明１の効果について訂正発明１の効果につき，本件明細書の記載によれば，ナノ濾過により分解率が１１．９％から１２．３％に増加しているところ，原告は，この点につき，ナノ濾過中 ぎない。 エ訂正発明１の効果について訂正発明１の効果につき，本件明細書の記載によれば，ナノ濾過により分解率が１１．９％から１２．３％に増加しているところ，原告は，この点につき，ナノ濾過中の分解率の増加が予想よりも低いことを立証していると解釈すべきである旨主張する。 しかし，甲３文献及び”TheuseofRP-HPLCforMeasuringActivationandCleavageofrFVIIaDuringPurification”, BiotechnologyandBioengineering, Vol.48, Pp.501-505(1995) （甲５。以下「甲５文献」という。）の記載によれば，少なくとも５０％を超えて９５％までの活性化率のFVII / FVIIa をナノ濾過しても分解率がそれほど増加しないことは，当業者であれば十分に予想し得る。 そうすると，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいてウイルス不活性 化除去のために界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる際に，さらに甲５文献の知見も考慮すれば，訂正発明１につき，当業者の予想し得ない格別顕著な効果を奏するものとは認められない。 オまとめ(ｱ) 以上のとおり，訂正発明１は，甲１発明並びに甲３文献の記載及び甲５文献，甲１３文献等に記載された甲１文献の記載事実を補強する発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。 (ｲ) 訂正発明２は，訂正発明１と同一であるから，同様である。 (ｳ) よって，訂正発明１及び２に係る特許は，無効理由２－１により無効とすべきものである(2) 無効理由２－２についてア甲２文献記載の発明組換え活性化因子VII のTritonX-100 での処理によるウイルス不活 に係る特許は，無効理由２－１により無効とすべきものである(2) 無効理由２－２についてア甲２文献記載の発明組換え活性化因子VII のTritonX-100 での処理によるウイルス不活性化工程を含む，方法。（以下「甲２発明」という。）イ訂正発明１と甲２発明との対比［一致点］液体因子VII 組成物からウイルスを除去するための方法であって，前記組成物が一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法が，下記の工程（ａ）を含む方法。 （ａ）前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む方法によってウイルスを不活性化する工程。 ［相違点５］訂正発明１が，工程（ａ）及び工程「（ｂ）最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過を前記液体因子VII 組成物溶液に対して行うことを含む方法によって，ウイルスを除去する工程」の両者を任意の順序で含むのに対して，甲２発明には両者を含むことが 明示されていない点。 ［相違点６］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態」であるのに対して，甲２発明は，活性化に関する上記特定を有しない点。 ［相違点７］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０１～５mg/mL の範囲」であるのに対して，甲２発明は，濃度に関する上記特定を有しない点。 ウ相違点についての判断(ｱ) 相違点５について甲２発明において，汚染病原体であるウイルスを除去するために濾過工程を更に行う動機付けはあり，同工程を更に行う際に，甲３文献の記載のナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る。 また，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm 過工程を更に行う動機付けはあり，同工程を更に行う際に，甲３文献の記載のナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る。 また，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm で調整する程度のことも，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｲ) 相違点６について甲２発明において，濾過工程として甲３文献記載のナノ濾過を組み合わせる際に，更に甲１３文献記載の知見に基づいて，因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態とする程度のことは，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｳ) 相違点７について上記(1)ウ(ｳ)と同様である。 エ訂正発明１の効果についても，上記(1)エと同様である。 オまとめ以上のとおり，訂正発明１は，甲２発明並びに甲３文献の記載及び甲 ５文献，甲１３文献等に記載された甲２文献の記載事実を補強する発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。また，訂正発明２は，訂正発明１と同一であるから，同様である。 よって，訂正発明１及び２に係る特許は，無効理由２－２によって無効とすべきものである。 (3) 無効理由２－３についてア訂正発明１と甲２発明との対比については，上記(2)イのとおり。 イ相違点についての判断(ｱ) 相違点５について甲２発明において，汚染病原体であるウイルスを除去するために濾過工程を更に行う動機付けはあり，同工程を更に行う際に，甲４文献記載のナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る。 また，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm で調整する程度のことも，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｲ) 相違点６について上記(2)ウ(ｲ)と同様である る。 また，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm で調整する程度のことも，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｲ) 相違点６について上記(2)ウ(ｲ)と同様である。 (ｳ) 相違点７について甲２発明において，濾過工程として甲４文献記載のナノ濾過を組み合わせる際に，さらに甲３文献及び甲５文献記載の知見に基づいて，０． ０１～５mg/mL の濃度範囲に因子VII ポリペプチドの濃度を調整する程度のことは，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 ウ訂正発明１の効果についても，上記(1)エと同様である。 エまとめ以上のとおり，訂正発明１は，甲２発明並びに甲４文献の記載及び甲３文献，甲５文献，甲１３文献等に記載された甲２文献の記載事実を補強する発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたもので ある。また，訂正発明２は，訂正発明１と同一であるから，同様である。 よって，訂正発明１及び２に係る特許は，無効理由２－３によって無効とすべきものである。 (4) 無効理由２－４についてア訂正発明１と甲２発明との対比については，上記(2)イのとおり。 イ相違点についての判断(ｱ) 相違点５について甲２発明において，汚染病原体であるウイルスを除去するために濾過工程を更に行う動機付けはあるといえる。また，濾過工程について，甲１文献には，ウイルス除去のためにナノ濾過を用いることが記載されている。他方，濾過工程により細孔サイズよりも大きいサイズのウイルスが除去されること，細孔サイズを減少させることでウイルス安全性を高められることは技術常識である。 そうすると，甲２発明において，濾過工程を更に行う際に，甲１文献記載のナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る 少させることでウイルス安全性を高められることは技術常識である。 そうすると，甲２発明において，濾過工程を更に行う際に，甲１文献記載のナノ濾過を組み合わせることは，当業者であれば容易に想到し得る。また，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズとしては１５～４０nm が典型的なものであること（甲４）を考慮しても，ナノ濾過に用いるナノフィルターの細孔サイズを最大８０nm で調整する程度のことは，当業者であれば適宜なし得ることにすぎない。 (ｲ) 相違点６及び７について上記(2)ウ(ｲ)及び(ｳ)と同様である。 ウ訂正発明１の効果についても，上記(1)エと同様である。 エまとめ以上のとおり，訂正発明１は，甲２発明並びに甲１文献の記載及び甲３文献～甲５文献，甲１３文献等に記載された甲２文献の記載事実を補強する発明に基づいて，当業者が容易に発明をすることができたもので ある。また，訂正発明２は，訂正発明１と同一であるから，同様である。 よって，訂正発明１及び２に係る特許は，無効理由２－４によって無効とすべきものである。 (5) 無効理由３について本件明細書【００３４】の「因子VII 欠損血漿およびトロンボプラスチンを使用して血液凝固を促進する製剤の能力を測定することによって定量化され得る。」との記載と，活性化因子VII が凝固反応に関する因子であることが技術常識であることを考慮すれば，本件明細書には，機能試験が因子VIIの活性化率を測定する技術として開示されているものと認められる。なお，機能試験以外の被告が言及する測定技術については，本件明細書に何ら記載はない。 一方，本件明細書の実施例２～５に開示されている因子VII 溶液の活性化の程度は，FVIIa のパーセンテージが数値として記載されているのみであっ 定技術については，本件明細書に何ら記載はない。 一方，本件明細書の実施例２～５に開示されている因子VII 溶液の活性化の程度は，FVIIa のパーセンテージが数値として記載されているのみであって，どのような手法で測定したかについては何ら記載がなく，因子VII の活性化率を測定する技術として本件明細書に唯一開示されている機能試験で測定しているか否かも不明である。 したがって，本件明細書の発明の詳細な説明は，因子VII の活性化率を正確に測定するために十分な情報を開示していない。 以上のとおり，訂正発明１について，その発明の詳細な説明が，その発明の属する技術の分野における通常の知識を有する者がその実施をすることができる程度に明確かつ十分に記載したものではないから，法３６条４項１号所定の要件を満たしていない。訂正発明２～１７は訂正発明１に従属していることから，同様である。 以上より，本件訂正発明に係る特許は，無効理由３によって無効とすべきものである。 (6) 無効理由４について 訂正発明３～１７は，上記(1)～(4)で検討したとおり，甲１発明及び甲３文献の記載，甲２発明及び甲３文献の記載，甲２発明及び甲４文献の記載，甲２発明及び甲１文献の記載のいずれかと，甲１文献～甲５文献，甲１３文献等のいずれかの記載又は技術常識とに基づいて，当業者が容易に発明をすることができたものである。 したがって，訂正発明３～１７に係る特許は，無効理由４によって無効とすべきものである。 第３ 当事者の主張 １ 原告の主張(1) 取消事由１（進歩性に関する認定の誤り（引用発明の認定の誤り；訂正発明１及び２について）ア甲１文献について(ｱ) 本件審決は，甲１文献の記載について，「ノボセブンについて，『製造工程はウ 取消事由１（進歩性に関する認定の誤り（引用発明の認定の誤り；訂正発明１及び２について）ア甲１文献について(ｱ) 本件審決は，甲１文献の記載について，「ノボセブンについて，『製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む』ことが記載されている」こと（以下「認定事実１－１」という。），「ナノ濾過工程は，因子VII を活性化するイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対して実行されることから，甲第１号証に記載された方法はナノ濾過前のポリペプチドの活性化を含むこと」（以下「認定事実１－２」という。）を認定した。しかし，これらの認定は，以下の点で誤りである。 (ｲ) 認定事実１－１について甲１文献には，ノボセブンの処理方法として，「ウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む」と記載されている一方で，ノボセブンで行われているウイルス不活性化・除去の手段としてSD（solventdetergent：溶 媒界面活性化剤）が記載されている。そこでは，ナノ濾過が用いられている製品（因子Ⅸ製剤）については「NF」（nanofiltaration：ナノ濾過）と記載されていることから，ノボセブンのウイルス不活性化・除去の手段の記載については，両記載の間で齟齬が生じている。 実際には，甲１文献の執筆時点又は本件特許出願時においても，ノボセブンの製造工程にはナノ濾過の工程は含まれておらず，界面活性剤を用いたウイルスの不活性化のみが行われていた。このことは，本件特許出願前に出版された文献である”SeminarsinThrombosisandHaemostasis,27,4,2001,373-383”（甲２４。以下「甲２４文献」という。）に記載されており，当業者にも明らかであった。ノボセブンについてナノ濾 hrombosisandHaemostasis,27,4,2001,373-383”（甲２４。以下「甲２４文献」という。）に記載されており，当業者にも明らかであった。ノボセブンについてナノ濾過によるウイルス除去工程が導入されたのは２０１０年である。 したがって，認定事実１－１は事実と異なり，かつ，当業者にとって，甲１文献には相違する二つの記載が含まれること，及びそのうちの一方の記載（ナノ濾過）は事実と異なることは，ノボセブンについて公開された情報（甲２４文献）からも明らかであった。 (ｳ) 認定事実１－２について甲１文献には「製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む。」と記載されているところ，この記載は，製造工程のいずれかの段階でナノ濾過工程を含むことのみを意味しているのであり，認定事実１－２のようなナノ濾過工程を行う時期の特定は，甲１文献のどこにも記載されていない。ナノ濾過を行う時期の特定のない記載から，「イオン交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対して」という時期の特定が当然に導かれることもない。 したがって，仮に認定事実１－１と同様の誤認をした当業者であっても，認定事実１－２を甲１文献から読み取ることはない。 イ甲２文献について (ｱ) 本件審決は，甲２文献について，その記載によれば「濾過工程はイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え活性化因子VII に対して実行されることから，甲第２号証に記載された方法はポリペプチドの活性化を自ずと含むこと」（以下「認定事実２」という。）を認定した。 (ｲ) しかし，認定事実２における「濾過工程はイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え活性化因子VII に対して実行される」という濾過工程を行う時期の特定は，甲２文献のどこ ）を認定した。 (ｲ) しかし，認定事実２における「濾過工程はイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え活性化因子VII に対して実行される」という濾過工程を行う時期の特定は，甲２文献のどこにも記載されていない。 濾過を行う時期の特定のない記載から，「イオン交換クロマトグラフィーに供された組換え活性化因子VII に対して」という時期の特定が当然に導かれることもない。 以上のとおり，認定事実２を甲２文献から認定することはできず，本件審決の認定は誤りである。 ウ甲５文献について(ｱ) 本件審決は，甲５文献に基づいて，「図９に示されているように，生成物が完全に（９５％）を超えて活性化される場合にある量の切断が予測されなければならないことを考慮すれば，少なくとも５０％を超えて９５％までの活性化率のFVII/FVIIa をナノ濾過しても，分解率がそれほど増加しないことは当業者であれば十分に予想されることである。」（以下「認定事実５－１」という。），「図６には，1/[FVIIa]，すなわち活性化VII の濃度の逆数が時間に比例していることが示されており，これらのデータを見る限り，縦軸に示す1/[FVIIa]の値が極端に上昇している（分解が進む）とは少なくとも認識できない。」（以下「認定事実５－２」という。），「図７及び図８のデータは，どのような精製工程においても分解産物の増加が認められることを示しているものではない。」（以下「認定事実５－３」という。）との事実を 認定した。しかし，これらの認定は，以下の点で誤りである。 (ｲ) 認定事実５－１について「生成物が完全に（９５％）を超えて活性化される場合にある量の切断が予測されなければならない」とは，この点に係る甲２文献の記載をより明瞭に訳すと「活性化とβ及びγ形態の ) 認定事実５－１について「生成物が完全に（９５％）を超えて活性化される場合にある量の切断が予測されなければならない」とは，この点に係る甲２文献の記載をより明瞭に訳すと「活性化とβ及びγ形態の形成との相関関係は，生成物が完全に（９５％を超えて）活性化される場合には，ある量の切断が予期されるはずであることを示す」であると思われるところ，当該記載は，生成物が完全に活性化される場合にはある量の切断が予期されると述べているのであって，９５％までの活性化率の場合に分解（切断）が予期されないと述べているのではない。実際に，甲５文献図９では，０以外の全ての活性化度において数～１０％もの分解が観察されている。 したがって，本件審決は，上記記載の趣旨を誤って事実認定を行ったものである。 (ｳ) 認定事実５－２について甲５文献図６は，特定条件で静置された因子VIIa の分解を観察した結果のグラフであり，本発明のような，精製等の処理を行う際の因子VIIa の分解を示すものではなく，その分解速度の絶対値そのものが意味を持つものではない。そもそも，同図で用いられた溶液の組成や条件は開示されておらず，どれほど安定化された状態の溶液なのかも定かではない。甲５文献の同図に関する記載によれば，同図は，「1/[FVIIa]が時間に比例する」という仮説を示すものであり，その分解速度の絶対値から他の条件における分解速度を想起させるものではなく，ましてや，本件審決で認定されたように「（FVIIa の）分解が進むとは少なくとも認識できない」データを提示するものではない。同図に関しては「精製及び活性化の間のrFVIIa の時間及び濃度を慎重に制御することが不可欠である」との結論が導かれており，これが，同図から当業者が得る結論 である。仮に，同図が因子V に関しては「精製及び活性化の間のrFVIIa の時間及び濃度を慎重に制御することが不可欠である」との結論が導かれており，これが，同図から当業者が得る結論 である。仮に，同図が因子VIIa の分解が進まないことを表しているとすると，精製及び活性化の間の因子VIIa の時間や濃度を制御する必要はなくなり，上記結論と矛盾する。 実際に，甲５文献図７及び８では，精製工程により因子VIIa が顕著に分解していることが示されているし，本件明細書の実施例５は，分解が０．４％しか起こらないという本件訂正発明の予期せぬ効果を示す実施例であるが，逆に，ナノ濾過により０．４％は分解していることを示すものでもある。 したがって，認定事実５－２は誤りを含む。 (ｴ) 認定事実５－３について認定事実５－３に関し，本件審決は「精製工程がアニオンクロマトグラフィー又はカルシウムイオン下のクロマトグラフィーである場合に限り分解産物が増加することが示されているのであって，精製などの処理工程により分解産物が増加することを示すものではない」などとも認定しているけれども，甲５文献図７及び８の対象となっているのは，VII因子がカチオン又はカルシウム等による活性化反応により活性化され，VIIa 因子へと変換される過程ではなく，既に活性化され，タンパク質分解酵素活性を有する因子VIIa により，他の因子VII 又はVIIa が分解される過程である。 したがって，これらの図のデータは，アニオンクロマトグラフィー又はカルシウムの存在下でのみ分解産物が増加することを示す結果ではなく，ある程度の活性化VIIa が存在する場合には，精製等の処理を追加することで分解産物が生じることを示す結果である。 エ小括甲１文献記載の発明の認定の誤りは，当該文献を主引例とす 結果ではなく，ある程度の活性化VIIa が存在する場合には，精製等の処理を追加することで分解産物が生じることを示す結果である。 エ小括甲１文献記載の発明の認定の誤りは，当該文献を主引例とする無効理由２－１及び当該文献を副引例とする無効理由２－４の結論に重大な影 響を及ぼす。 また，甲２文献記載の発明の認定の誤りは，当該文献を主引例とする無効理由２－２及び２－３の結論に重大な影響を及ぼす。 そして，甲５文献記載の発明の認定の誤りは，当該文献に記載された発明を主引例の記載事実を補強する発明として参酌した無効理由２－１～２－４の結論に重大な影響を及ぼす。 さらに，甲１文献，甲２文献又は甲５文献記載の発明の認定の誤りは，本件訂正発明の属する技術分野における出願時の技術水準の把握にも誤りをもたらし，本件審決の結論に重大な影響を及ぼす。 (2) 取消事由２（進歩性に関する認定判断の誤り（引用発明及び本件訂正発明についての認定判断の誤り）；訂正発明１及び２について）ア本件訂正発明に対する阻害要因の看過本件特許出願以前には，因子VIIa は非常に分解し易く，各処理工程において分解産物が増加することが予期されることから，因子VIIa の状態で処理工程を追加することは好ましくないと考えられていた。また，ナノ濾過では因子VIIa の濃度が一時的に増加し得るために，因子VIIa の処理工程としてナノ濾過を追加することは特に好ましくないと考えられていた。 このように，本件訂正発明以前は，自己分解活性による分解産物の生成の問題を避けるために，チモーゲン因子VII からなる組成物を対象として精製又はウイルス除去することが行われており，因子VIIa が主として存在する状態で何らかの処理工程を追加すること，ましてやナノ濾過を追加 るために，チモーゲン因子VII からなる組成物を対象として精製又はウイルス除去することが行われており，因子VIIa が主として存在する状態で何らかの処理工程を追加すること，ましてやナノ濾過を追加することは避けられていた。 本件審決は，このような阻害要因を看過したものであり，この認定判断の誤りは，進歩性に関する結論に影響を及ぼす。 イ相違点２及び６について (ｱ) 本件審決は，訂正発明１又は２と甲１発明との相違点２について，甲１発明，甲３文献及び甲１３文献から容易に想到し得るものであるとし，また，主引用発明を甲２発明とした場合の相違点６についても，甲２発明，甲３文献，甲４文献ないし甲１文献を用いて，相違点２におけるのと同様に，容易想到であるとしている。 しかし，この点に関する本件審決の判断は，以下のとおり誤りであり，この誤りは本件審決の結論に影響を及ぼす。 (ｲ) 相違点２及び６は，５０％以上の活性化因子VIIa を含む組成物，すなわち，過半数の因子VII が活性化された組成物にナノ濾過を適用するという本件訂正発明の重要な技術的特徴についてのものであるところ，過半数の因子VII が活性化された組成物とは，精製工程の後期における因子VII（因子VIIa）組成物に相当する。つまり，相違点２及び６は，因子VII の精製工程の後期にナノ濾過を適用することについてのものと捉えられる。 しかし，前記のとおり，甲１文献には，因子VII のナノ濾過工程は開示されていないし，仮に開示されているとしても，「因子VII を活性化するイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対して実行される」ことは一切記されておらず，ただ，製造工程のどこかの段階でナノ濾過されることが記載されているのみである（上記(1)ア）。ま 交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対して実行される」ことは一切記されておらず，ただ，製造工程のどこかの段階でナノ濾過されることが記載されているのみである（上記(1)ア）。また，甲２文献は，そもそもナノ濾過についての文献ではない上に，上記（(1)イ）のとおり，「濾過工程はイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え活性化因子VII に対して実行される」ことは一切記載していない。 このように，主引例である甲１文献及び甲２文献の記載を正しく理解すると，これらにはナノ濾過についての開示又は示唆は存在しないか，仮に何らかの示唆が存在すると解釈した場合であっても，ナノ濾過（又 は濾過）が製造工程のどこかの段階で施されることが記載されているのみであり，ナノ濾過を行うべき時期は特定されていない。 また，副引例の甲１３文献図２は，陰イオン交換クロマトグラフィーにおいて，そのカチオン性により因子VII が因子VIIa に変換されることを記載しているのみであり，因子VII が活性化された状態でナノ濾過を適用することは記載されておらず，またその動機付けともならない。さらに，甲３文献には，ナノ濾過が因子VII の精製工程の早期かつ因子VIIa への活性化前に行われ，因子VIIa への活性化後には必要最低限の処理しか行われていないことが記されており，これも因子VII が活性化された状態でナノ濾過を適用することや，その動機付けを示すものではない。さらに，甲４文献では，多くの血液凝固因子がナノ濾過の適用との関連で述べられているにも関わらず，因子VIIa には一度も言及されていない。 したがって，５０％以上の活性化因子VIIa を含む組成物にナノ濾過を適用するという相違点２又は６に係る技術的特徴は，無効理由２－１～２－４に わらず，因子VIIa には一度も言及されていない。 したがって，５０％以上の活性化因子VIIa を含む組成物にナノ濾過を適用するという相違点２又は６に係る技術的特徴は，無効理由２－１～２－４につき本件審決で引用された書証のいずれにも記載されておらず，これらの文献の記載を組み合わせても，相違点２又は６に係る技術的特徴及び当該特徴を有する本件訂正発明が構成されることはない。また，相違点２及び６を補う技術常識も示されていない。 (ｳ) 本件特許出願当時，因子VIIa は非常に分解し易いとして，因子VIIaの状態で処理工程を追加することは避けられており，ナノ濾過を追加することは特に好ましくないと考えられていた。このような技術的背景又は技術常識を勘案すれば，因子VII の活性化前又は製造工程の初期（因子VII の活性化につながり得る一連の精製工程前）にナノ濾過を行うことを考えるのが一般的であって，わざわざ因子VII の活性化後又は精製工程の後期にナノ濾過を行う動機付けはない。実際，因子VII 以外 の血液凝固因子については，ナノ濾過によるウイルス処理が一般的に用いられ，通常は精製工程の実質的な最終段階で用いられていたのに対し，因子VII については，活性化前の因子VII の状態で精製やウイルス不活化・除去などが行われており，ナノ濾過を適用した事例でも，精製工程全体の早期かつ因子VII の活性化前に行われており，因子VIIaへの活性化後には必要最低限の処理しか行われていなかった。 このため，上記甲各号証に技術的背景・技術常識を加味した場合であっても，各文献の記載から相違点２又は６に係る技術的特徴及び当該特徴を有する本件訂正発明に容易に想到することはない。 (3) 取消事由３（進歩性に関する認定判断の誤り（顕著な効果の看過） 場合であっても，各文献の記載から相違点２又は６に係る技術的特徴及び当該特徴を有する本件訂正発明に容易に想到することはない。 (3) 取消事由３（進歩性に関する認定判断の誤り（顕著な効果の看過）；訂正発明１及び２について）本件審決は，訂正発明１の効果につき，甲１発明及び甲３文献の記載に基づいて，ウイルス不活性化除去のために，界面活性剤処理にナノ濾過を組み合わせる際に，さらに甲５文献の知見も考慮すれば，当業者の予想し得ない格別顕著な効果を奏するものとは認められない旨判断した。 しかし，本件明細書の例５においては，９０％にまで高く活性化された因子VII 組成物（因子VIIa 主体の組成物）をナノ濾過したところ，驚くべきことに，許容できないほどの分解産物の増加がもたされることはなく，分解率の増加は０．４％に留まったことが示されている。 前記(1)ウ(ｲ)のとおり，甲５文献図９では０以外の全ての活性化度において数～１０％もの分解が観察されており，活性化度の低い状態であっても精製処理により分解が促進するであろうことは，当業者の予想し得るところであった。因子VII／因子VIIa の特性やナノ濾過の特徴を考慮すれば，尚更，因子VIIa の多い状態でナノ濾過を適用すると，分解が促進されると期待されるところであった。このため，本件訂正発明が例５にて示した０．４％という低い分解率の増加は，このような技術常識や知見に鑑みて予期せぬほど 低いものであり，格別顕著な効果ということができる。 また，本件訂正発明は，活性化形態の因子VII（因子VIIa）の多い状態でのウイルス除去を可能とする。活性化形態の因子VII の多い状態は，通常，製造工程の後期におけるものであるから，本件訂正発明によれば，製造工程の後期にウイルス除去を実施することがで a）の多い状態でのウイルス除去を可能とする。活性化形態の因子VII の多い状態は，通常，製造工程の後期におけるものであるから，本件訂正発明によれば，製造工程の後期にウイルス除去を実施することができ，ウイルス濾過後の追加処理による外部からの汚染等のリスクを低減することを可能とする。 以上のとおり，本件審決は本件発明の奏する格別顕著な効果を看過したものであり，これはその結論に重大な影響を及ぼす。 (4) 取消事由４（実施可能要件に関する認定判断の誤り；本件訂正発明について）ア本件審決は，あたかも本件明細書【００３４】の記載が「因子VII ポリペプチドの活性化された形態」に関する唯一の説明的記載であるかのように誤認し，誤った判断を行ったものである。 すなわち，本件明細書における因子VII ポリペプチドの「活性化された形態」という表現は，【０００２】及び【００２８】の記載によれば，「因子VII ポリペプチドの生物学的に活性な切断された形態」すなわち「因子VIIa ポリペプチド」であり，「因子VIIa ポリペプチド」は，特定のアミノ酸配列（構造）を有するポリペプチドである。また，【００２８】には，本件特許における「少なくとも５０％」との限定につき，因子VII ポリペプチドの質量に対する因子VIIa の質量の割合であることが明記されている。これらの記載によれば，因子VII ポリペプチドの「活性化された形態」の割合の計算においては，因子VIIa ポリペプチドという特定のアミノ酸配列（構造）を有するポリペプチドの質量の割合を計算すべきであり，そのためには，因子VIIa ポリペプチドの物質としての量を直接測定する手段が最適であることは当然に理解される。そのような手段に相当するものは，構造的アッセイである。 他方，【００３ のためには，因子VIIa ポリペプチドの物質としての量を直接測定する手段が最適であることは当然に理解される。そのような手段に相当するものは，構造的アッセイである。 他方，【００３４】は，【００３１】～【００４１】の文脈において記載されたものであるところ，これらの段落は，因子VII ポリペプチドの変異体並びに因子VII 誘導体及び因子VII 結合体について説明した段落であり，これらの技術的範囲を定める表現の一つとして，因子VII／因子VIIa の生物学的活性を用いた定義を記載したものである。これらの段落では，因子VII について「活性化された形態」，「活性化」といった用語は用いられていない。このため，これらの段落における「因子VII／因子VIIa の生物学的活性」は，「活性化された形態」とは明確に異なる表現であり，用いられている文脈も異なる。 よって，因子VII の「活性された形態」の技術的意味を解釈するにあたり【００３４】を参酌することは適切ではない。 イ本件審決も認めるとおり，本件特許出願当時，因子VII ポリペプチドの活性化率（又は因子VIIa ポリペプチドの割合）を測定する手段として，SDS-PAGE，RP-HPLC（逆相HPLC），機能的試験が周知であった。 ここで，上記アのとおり，本件訂正発明における「５０％」とは，因子VIIa ポリペプチドの質量についてのパーセンテージである。「因子VIIa ポリペプチド」という特定の構造を有する特定のポリペプチドの質量の測定において，物質の量を直接的に測定する手法である構造的アッセイではなく，機能的試験をわざわざ選択することはない。 したがって，本件明細書の記載及び文脈を正しく理解する当業者は，因子VII ポリペプチドの活性化された形態の測定手段として，本件明細書 的アッセイではなく，機能的試験をわざわざ選択することはない。 したがって，本件明細書の記載及び文脈を正しく理解する当業者は，因子VII ポリペプチドの活性化された形態の測定手段として，本件明細書の記載及び技術常識に基づき，周知の測定手段である構造的アッセイ（特にRP-HPLC）が最適であると理解する。 ウ以上のとおり，当業者は，本件明細書の記載及び技術常識に基づき，周知の測定手段である構造的アッセイが最適であると理解し，これを用いて適切に本件訂正発明を実施することができる。 (5) 取消事由５取消事由１～３と同様の理由により，無効理由４に係る本件審決の判断は，誤りを含むものである。 ２ 被告の主張(1) 取消事由１に対しア甲１文献について(ｱ) 認定事実１－１について問題なのは，本件特許出願当時に当業者が甲１文献から理解したであろう内容であり，原告が実際に用いていた方法は無関係である。そして，甲１文献には，「組換え因子VIIa（ノボセブン，ノボノルディスク）」の表題の下に，「製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む。」と明記されている。 また，甲２４文献は２００１年に刊行された文献であり，２００３年に刊行された甲１文献よりも２年前のものであるから，仮に甲２４文献でナノ濾過工程が採用されていなかったとしても，それから２年後の甲１文献刊行時点でナノ濾過が適用されることは十分に考えられる。また，２００３年の時点で，ナノ濾過は本質的にあらゆる血漿生成物（凝固因子を含む）に適用し得ると考えられていたから（甲４），甲２４文献を参酌しても，当業者が甲１文献の記載を誤りと考えることはない。 さらに，ウイルスの不活性化である界面活性剤処理とウイルスの除去であるナノ濾過は問題なく併用され得るもので たから（甲４），甲２４文献を参酌しても，当業者が甲１文献の記載を誤りと考えることはない。 さらに，ウイルスの不活性化である界面活性剤処理とウイルスの除去であるナノ濾過は問題なく併用され得るものである。そうすると，甲１文献の記載を読んだ当業者は両方の工程が含まれると理解することができるから，甲１文献に相互に相違する記載があるとは理解しない。 したがって，この点に関する原告の主張は理由がない。 (ｲ) 認定事実１－２についてナノ濾過を活性化前の段階で行った場合，活性化後のウイルス混入を 防止できないことから，製剤の安全性確保というウイルス除去の目的を最大限実現するためには，ナノ濾過を製造工程のできるだけ後期で行うのは当然である。また，製造工程の後期の方が前記と比較して溶液の物理的な量が少なくなっており，ナノ濾過に要する時間も短くなるから，効率性の観点からも，ナノ濾過をできるだけ後期で行うのが自然である。 すなわち，当業者が，安全性や効率性の観点から，ナノ濾過を製造工程のできるだけ後期に実施する動機はあることから，因子VII を活性化するイオン交換クロマトグラフィーに供された組換え因子VII 溶液に対してナノ濾過工程を実行することは，当業者にとって自然な行為である。 イ甲２文献（認定事実２）について上記ア(ｲ)のとおり，当業者が，安全性や効率性の観点から，ウイルス除去工程を製造工程のできるだけ後期に実施する動機がある。 また，全ての製品について「殺菌濾過」が最後に行われていること（甲４３）は，製造過程における汚染の問題が製造者にとって極めて深刻に捉えられていることを示す。そして，殺菌濾過においてもナノ濾過においても，微生物（細菌又はウイルス）がフィルター上でブロックされる一方，タンパク質は不活性の膜を濾過されて通 造者にとって極めて深刻に捉えられていることを示す。そして，殺菌濾過においてもナノ濾過においても，微生物（細菌又はウイルス）がフィルター上でブロックされる一方，タンパク質は不活性の膜を濾過されて通過し，フィルターに残留したり，濃縮されたり，分離されたりするといったことはない。 したがって，技術常識に基づけば，甲２文献に関する本件審決の認定に誤りはない。 ウ甲５文献について(ｱ) 認定事実５－１について本件審決は，甲５文献図９から，活性化率が９５％を超えるまでは分解（切断）は１０％以下でゆっくりと上昇していることを認定しているのであり，９５％を超えるまで分解（切断）が予期されないと認定しているのではない。認定事実５－１に誤りはない。 また，原告自身，本件許明細書の例５の実験結果として，ナノ濾過後の分解率１２．３％を許容している。甲５文献においても，完全な活性化を達成するためには１０％の自己分解的切断は許容しなければならないとされている。 したがって，甲５文献図９において数～１０％の分解が起こっていることは許容範囲内である。これ以上の分解が起こる可能性があるのは活性化率が９５％を超えた段階であり，原告の主張は，本件明細書の記載等と矛盾し，失当である。 (ｲ) 認定事実５－２について甲５文献の「精製及び活性化の間のrFVIIa の時間及び濃度を慎重に制御することが不可欠である」との記載は，同文献図６から明らかなとおり，時間の経過と共に緩やかではあるものの分解量は増加し，また，FVIIa の濃度が高い場合には低い場合と比較して分解量も多くなることから，時間と濃度を制御する必要があるという当然のことを述べているに過ぎず，濃度が高い場合に分解が速くなるということを述べているわけではない。したがって，本件審決の 合と比較して分解量も多くなることから，時間と濃度を制御する必要があるという当然のことを述べているに過ぎず，濃度が高い場合に分解が速くなるということを述べているわけではない。したがって，本件審決の認定事実５－２は正しい。 原告は，甲５文献図７及び８において，精製工程により因子VIIa が顕著に分解しているとするが，甲５文献において使用された精製プロセスは，３回のアニオン交換クロマトグラフィー（工程１，３及び４）及び１回のカルシウムイオン存在下における免疫吸着クロマトグラフィー（工程２）である。イオン交換クロマトグラフィーを行った場合，正に荷電した表面に接触することによって因子VII の活性化が増強される。 また，カルシウムイオン存在下における免疫吸着クロマトグラフィーを行った場合も，因子VII の活性化が増強される。 しかし，本件優先日当時に入手可能であったナノフィルターはいずれも荷電した表面を使用しておらず，ナノ濾過は荷電した表面を使用しな い。また，ナノ濾過は，カルシウムイオンの存在下で行われる免疫吸着クロマトグラフィーでもない。 したがって，当業者は，ナノ濾過によって因子VII の活性化及び分解が増大する傾向があるとは考えなかったはずである。 (ｳ) 認定事実５－３について甲５文献図７及び８の各点から集計したデータを集めた図９においては，活性化率が９５％を超えなければ，分解率は原告自身が許容範囲と認めている数～１０％の範囲内に留まることが示されている。このため，当業者は，ある程度の活性化VIIa が存在する場合に分解産物を懸念してナノ濾過の適用を避けようとすることはない。 したがって，甲５文献図７及び８がアニオンクロマトグラフィー又はカルシウムの存在下のみで分解産物が増加することを示す結果であるか否かに拘 産物を懸念してナノ濾過の適用を避けようとすることはない。 したがって，甲５文献図７及び８がアニオンクロマトグラフィー又はカルシウムの存在下のみで分解産物が増加することを示す結果であるか否かに拘わらず，これらの図は，当業者がナノ濾過を適用することの阻害要因の根拠とはならない。 (2) 取消事由２に対しア阻害事由の看過について原告は，本件特許出願以前には，因子VIIa は非常に分解しやすく，処理工程としてナノ濾過を追加することは特に好ましくないと考えられていた，因子VII 以外の血液凝固因子については精製工程の最終段階又は後期でナノ濾過が用いられるのが一般的だったのに対し，因子VII についてはわざわざ精製工程の初期にナノ濾過が行われているなどと主張する。 しかし，以下の理由により，これらはいずれも誤りである。 (ｱ) 甲１文献には，「組換え因子VIIa（ノボセブン，ノボノルディスク）」の表題の下に，「製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む。」と明確に記載されている。 (ｲ) 本件優先日時点において，ナノ濾過は，生物医薬製品の製造におい てウイルスを除去してその安全性を確保するために慣用的な工程になっていた。 (ｳ) ナノフィルターの細孔サイズは因子VII のサイズより大きく，同フィルター上には無数の細孔があるため，同フィルター上での因子VII／VIIa の滞留時間はきわめて短く，ナノ濾過を用いることによって因子VII の自己活性化の増大及びその結果としての因子VIIa の分解は起こらないため，ナノ濾過工程を追加することに阻害要因はなかった。 (ｴ) 甲５文献図９から明らかなように，因子VII については，少なくとも９５％の活性化率に活性化されるまでは，因子VIIa 液体組成物中に生成過程で許 工程を追加することに阻害要因はなかった。 (ｴ) 甲５文献図９から明らかなように，因子VII については，少なくとも９５％の活性化率に活性化されるまでは，因子VIIa 液体組成物中に生成過程で許容できないほどの分解物は観察されない。 (ｵ) 製剤の安全性の確保というウイルス除去の目的を最大限実現するためには，当業者がナノ濾過を製造工程のできるだけ後期で行うのは当然である。 イ相違点２及び６について原告は，甲１文献にはナノ濾過についての開示はない，仮に甲１文献及び甲２文献にナノ濾過についての何らかの示唆があるとしても，ナノ濾過を行う時期については特定されておらず，本件特許出願当時の技術常識を考慮すれば，わざわざ，因子VII の活性化後又は精製工程の後期にナノ濾過を行う動機付けはないなどと主張する。 しかし，甲１文献にナノ濾過の開示があること，当業者は，安全性や効率性を考慮すれば，因子VIIa に対してもナノ濾過をできるだけ後期に実施するのが自然であることは，上記アのとおりである。 したがって，この点に関する原告の主張は誤りである。 (3) 取消事由３に対し訂正発明１のフィルターの細孔サイズ（最大で８０nm）は，因子VII のサイズ（１５nm を下回る）よりも大きく，かつ，フィルターには無数の細孔 があるため，因子VII が滞留するなどということはなく，ナノフィルターでの因子VII の滞留時間は極めて短い（数秒である）ため，ナノ濾過中に分解が進まないのは当然であり，この点をもって顕著な効果とはいえない。 また，製造工程の後期にウイルス除去を実施することによりウイルス濾過後の汚染リスクを低減することができることは，前記(2)アのとおり，技術常識である。 (4) 取消事由４に対しナノ濾過されるべき溶液中の因 程の後期にウイルス除去を実施することによりウイルス濾過後の汚染リスクを低減することができることは，前記(2)アのとおり，技術常識である。 (4) 取消事由４に対しナノ濾過されるべき溶液中の因子VIIa の割合（因子VII の活性化率）は本件訂正発明の重要な特徴の一つであるが，当業者は，これをどのように測定すべきかを本件明細書から理解することはできない。 すなわち，【００３４】には，米国特許第5,997,864 号又はWO92/15686に記載された方法が「例示」されているのに加え，(ⅰ)から(ⅴ)までの異なる手法が列挙されており，本件訂正発明における因子VII の活性化率を決定するためにどのような方法を用いるべきかについて一切特定されていない。 また，本件明細書の実施例２～５に開示されている因子VII の活性化率は，FVIIa のパーセンテージが数値として記載されているのみであって，測定手法は不明であり，本件明細書で開示されている活性の測定方法（【００３４】）によっているかも不明である。 以上のとおり，本件訂正発明は，ナノ濾過されるべき溶液中の因子VIIaの割合の測定方法が不明であり，実施可能要件を充足しない。この点に関する本件審決の判断に誤りはない。 (5) 取消事由５に対し訂正発明３～１７についても，前提とする無効理由２の認定判断に誤りはないから，本件審決の判断に誤りはない。 第４ 当裁判所の判断 １ 本件訂正発明について (1) 本件訂正発明は，前記（第２の２）のとおりである。 (2) 本件明細書には，次のような記載がある（甲３１）。 ア技術分野及び発明の背景本発明は，液体因子VII 組成物，特に活性因子VII ポリペプチド（因子VIIa ポリペプチド）を含む組成物のウイルス安全性を向上させる ような記載がある（甲３１）。 ア技術分野及び発明の背景本発明は，液体因子VII 組成物，特に活性因子VII ポリペプチド（因子VIIa ポリペプチド）を含む組成物のウイルス安全性を向上させる新しい方法に関する。（【０００１】）因子VII（FVII），血漿糖タンパク質を含む，凝血プロセスに含まれる種々の因子が特定されてきた。止血プロセスは，血管壁の傷害によって血流にさらされる組織因子（TF）と，因子VII タンパク質総量の約１％に相当する量で血流中に存在する因子VIIa との間の複合体の形成によって開始される。因子VII は，単鎖酵素前駆体として主として血漿中に存在する。因子VII は，FXa によって二本鎖に切断され，活性化された形態，因子VIIa になる。組み換え型の活性化因子VIIa （rFVIIa）は，促進性止血剤として開発されてきた。rFVIIa の投与は，抗体形成が原因で他の凝固因子産物での治療ができない，出血を伴う血友病患者において急速かつ非常に効果的な促進性止血反応を与える。また，因子VII の欠乏を伴う患者の出血や正常な凝固系をもっているが過剰な出血を伴う患者は，因子VIIaでうまく治療することができる。（【０００２】）因子VII の精製および取り扱いは，分子の分解の可能性があるので慎重に行わなければならない。因子VII および因子VIIa は大きな分子であり（分子量およそ５０kD），精製および濾過中のせん断力による機械的分解を受けやすい。さらに，因子VIIa は，因子VIIa を含む他のタンパク質を分解する活性タンパク質分解酵素である。因子VIIa の分解は，因子VIIa の重鎖における切断，特に分子内の第２９０および３１５番目のアミノ酸での切断を主として伴う。（【０００３】）本発明の目的は，液体因 タンパク質分解酵素である。因子VIIa の分解は，因子VIIa の重鎖における切断，特に分子内の第２９０および３１５番目のアミノ酸での切断を主として伴う。（【０００３】）本発明の目的は，液体因子VII 組成物からウイルスを除去またはウイル スを不活性化する方法を提供することである。当該方法によって因子VII構造の完全性が実質的に保持される。（【０００４】）イ発明の簡単な説明，発明の詳細な説明本発明は，因子VII 組成物からウイルスを除去および／またはウイルスを不活性化する方法に関する。用語「ウイルス」は，本明細書中で使用されるとき，宿主細胞内でのみ自己を複製できるすべての超顕微鏡的な感染性物質，または前記感染性物質から誘導された非感染性粒子を意味する。（【０００８】）本発明は，エンベロープのないウイルスを含むウイルスを液体因子VII組成物から除去または不活性化させる方法を提供する。前記液体因子VII組成物は，典型的には活性化された，タンパク質分解活性因子VII ポリペプチドを有意な割合で含む。前記方法は，最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過を前記液体因子VII 組成物に対して行う工程を含む。（【００１５】）ナノ濾過は，大量の因子VII ポリペプチドが部分的または完全に活性化された後であっても適用され得ることが認められている。（【００１９】）従って，本発明の方法は，因子VII ポリペプチドについての全精製プロセスの工程のうちの一つとして適用可能である。（【００２０】）用語「因子VII」は，その未切断の（酵素前駆体）形態の因子VII ポリペプチド，およびタンパク質分解的に処理されて因子VIIa として特定され得る生物活性形態が得られる因子VII ポリペプチドを含むことを 子VII」は，その未切断の（酵素前駆体）形態の因子VII ポリペプチド，およびタンパク質分解的に処理されて因子VIIa として特定され得る生物活性形態が得られる因子VII ポリペプチドを含むことを意図する。典型的には，因子VII は残基１５２と１５３との間で切断され，因子VIIa を得る。用語「因子VIIa」は，より詳しくは活性化された（すなわち，生理活性のある切断された）因子VII ポリペプチドを意味する。従って，「因子VIIa」は，「因子VII」に関連したサブグループである。用語 「不活性因子VII」は，より詳しくは因子VIIa でない因子VII を意味する。 （【００３０】）用語「因子VII ポリペプチド」にはまた，因子VIIa の生物学的活性が野生型因子VIIa と比較して実質的に修飾されているか幾分減少している変異体，ならびに因子VII 誘導体および因子VII 結合体を含むポリペプチドが包含される。これらのポリペプチドには，ポリペプチドの生物学的活性を修飾または乱す特定のアミノ酸配列の変更が導入された因子VII または因子VIIa が含まれるがこれらに限定されない。（【００３１】）本発明の目的のために，因子VII ポリペプチドの生物学的活性（因子VII 生物学的活性）は，…因子VII 欠損血漿およびトロンボプラスチンを使用して血液凝固を促進する製剤の能力を測定することによって定量化され得る。（【００３４】）ナノ濾過液体因子VII 組成物に対して，最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用してナノ濾過を行う。ナノフィルターの細孔サイズは，好ましくは最大５０nm，より好ましくは最大３０nm，例えば範囲１０～３０nm の範囲である。（【００４３】）商業的に利用可能な適切なナノフィルターの例 濾過を行う。ナノフィルターの細孔サイズは，好ましくは最大５０nm，より好ましくは最大３０nm，例えば範囲１０～３０nm の範囲である。（【００４３】）商業的に利用可能な適切なナノフィルターの例には，…MilliporeNFP…がある。（【００４５】）ナノフィルターの膜は，…銅アンモニア溶液で再生されたセルロース，親水性ポリビニリデンフッ化物（PVDF）…及び類似材料から選択される一以上の材料から製造され得る。（【００４６】）ナノ濾過プロセスは，図１に図示したような濾過システムを使用して行われ得る。（【００５０】）（以下次頁） 【図１】該プロセスは，以下の例証的な例のように行われ得る：圧力タンク（１）を注入用の水（WFI）で充填し，タンクの圧力をウイルスフィルター（３）の前で３．５バールまで上昇させ，フィルターを１０分間にわたってフラッシングした。圧力を２バールまで減圧し，ウイルスフィルター（３）をさらに１０分間にわたってフラッシングした。圧力タンク（１）からWFI を取り除き，液体因子VII 組成物を圧力タンク（１）に充填する前に，任意的に上記プロセスをバッファーで繰り返した。圧力を２バールまで上昇させ，濾過の間に実質的に一定に保った。続いてウイルスフィルター（３）を標準的手順によって完全性について試験した。 （【００５１】）濾液を貯留タンク内に集め，さらに処理を進めて因子VIIa ポリペプチドを含む薬学的組成物を薬物質として得た。（【００５２】）特定のフィルターを介した液体因子VII ポリペプチド組成物のナノ濾過本発明の他の別個の側面は，液体因子VII 組成物からウイルスを取り除く方法に関する。前記組成物は，一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法は，最大８０nm の細孔サイズを有す のナノ濾過本発明の他の別個の側面は，液体因子VII 組成物からウイルスを取り除く方法に関する。前記組成物は，一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法は，最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過を前記溶液に対して行う。前記ナノ濾過は，銅アンモニア溶液で再生されたセルロース，親水性ポリビニリデンフッ化物（PVDF），合成PVDF，表面修飾PVDF，およびポリエーテルスルホンから選択され た一以上の材料から製造された膜を有する。（【００６０】）界面活性剤の添加によるウイルスの不活性化他の側面において，本発明はまた，液体因子VII 組成物のウイルスを不活性化する方法に関する。前記組成物は一以上の因子VII ポリペプチドを含む。前記方法は前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む。 （【００６３】）幾つかの実施態様において，前記界面活性剤は，非イオン性界面活性剤…から選択される。この例証的な非イオン性界面活性剤の例には，TritonX-100…がある。（【００６４】）ウイルス不活性化工程の組み合わせまた，さらなる側面において，本発明は，液体因子VII 組成物中に存在する活性ウイルスを高レベルで除去する方法に関する。前記方法は，（ⅰ）「界面活性剤の添加によるウイルスの不活性化」の項目で定義された方法によってウイルスを不活性化する工程と，（ⅱ）「ナノ濾過」の項目で定義された任意の方法によってウイルスを除去する工程とを任意の順序で含む。（【００７１】）一つの実施形態において，ウイルスを不活性化させる工程は，ウイルスを除去する工程に先行する。（【００７２】）各工程が活性ウイルスの存在を除去するために十分であると考えられても，前記二つの方法は，少なくとも部分的には「直交する スを不活性化させる工程は，ウイルスを除去する工程に先行する。（【００７２】）各工程が活性ウイルスの存在を除去するために十分であると考えられても，前記二つの方法は，少なくとも部分的には「直交する」ものと考えられ得る。…従って，二つの方法の組み合わせは，因子VII ポリペプチドが投与される患者に対する安全性，因子VII ポリペプチド薬物を処方する医師に対する安全性，および薬物を承認する行政当局に対する安全性のさらにより高いレベルを提供するであろう。従って，二つの方法の組み合わせは，商業的に高い価値を有する。（【００７３】）例 例１：因子VII の血清フリーな生成試験的な大規模培養において因子VII を生成するために，以下の実験を行った。（【０１２４】）因子VII をコードするプラスミドで形質転換されたCHOK1 細胞株を，動物誘導型の成分を含まない培地における浮遊培養での増殖に適応させた。…生産フェーズの間，細胞密度が１～２×１０７細胞/ml に達し，一日当たりの因子VII の回収濃度が１０～２０mg/L に達した。（【０１２５】）例５：FVII バルク薬物質の濾過濾過されるタンパク質溶液：以下の特徴を有する９８ml のFVIIa バルク物質FVII / FVIIa の濃度：１４６０ mg/LFVII の2,1%の酸化形態活性化の程度（すなわち，FVIIa のパーセンテージ）：＞９０％分解：１１．９％濾過は，図１を参照しながら本明細書に記載されたとおりに実質的に行われた。（【０１３２】）フィルター：MilliporeNFP, ０．００１７m2圧力：２バール濾過の特性：FVII/FVIIa の濃度：１３２０ mg/L ： FVII の収量 ： ９０．４ ％FVII の フィルター：MilliporeNFP, ０．００１７m2圧力：２バール濾過の特性：FVII/FVIIa の濃度：１３２０ mg/L ： FVII の収量 ： ９０．４ ％FVII の２．３％の酸化された形態活性化の程度（すなわち，FVIIa のパーセンテージ）：濾過される溶液の活性化の程度が９８％であるので分析せず分解：１２．３％（【０１３３】）(3) 本件発明の概要 以上によれば，本件発明の概要は以下のとおりのものと認められる。 ア止血プロセスは，血管壁の傷害によって血流にさらされる組織因子（TF）と，因子VII タンパク質総量の約１％に相当する量で血流中に存在する因子VIIa との間の複合体の形成によって開始される。因子VII は，FXa によって二本鎖に切断され，活性化された形態，因子VIIa になる。 組み換え型の活性化因子VIIa は，出血を伴う血友病患者に対する促進性止血剤として開発されてきた。また，因子VII の欠乏を伴う患者の出血や正常な凝固系を持っているが過剰な出血を伴う患者は，因子VIIa でうまく治療することができる（【０００２】）。 因子VII の精製および取り扱いは，分子の分解の可能性があるので慎重に行わなければならない。因子VII，因子VIIa は大きな分子であり（分子量およそ５０kD），精製及び濾過中のせん断力による機械的分解を受けやすい。さらに，因子VIIa は，因子VIIa を含む他のタンパク質を分解する活性タンパク質分解酵素である。因子VIIa の分解は，因子VIIa の重鎖における切断，特に分子内の第２９０及び３１５番目のアミノ酸での切断を主として伴う（【０００３】）。 本発明の目的は，液体因子VII 組成物からウイルスを除去又はウイルスを不活性化する方 の重鎖における切断，特に分子内の第２９０及び３１５番目のアミノ酸での切断を主として伴う（【０００３】）。 本発明の目的は，液体因子VII 組成物からウイルスを除去又はウイルスを不活性化する方法を提供することである。当該方法によって因子VII 構造の完全性が実質的に保持される（【０００４】）。 イ本発明は，活性化された，タンパク質分解活性因子VII ポリペプチドを有意な割合で含む因子VII 組成物から（感染性／非感染性）ウイルスを除去／不活性化する方法に関する（【０００８】，【００１５】）。本発明の方法は，因子VII ポリペプチドについての全精製プロセスの工程のうちの一つとして適用可能である（【００２０】）。 本発明は，液体因子VII 組成物からウイルスを取り除く方法に関する。 組成物は，一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法は，最大８０ nm の細孔サイズを有し，銅アンモニア溶液で再生されたセルロース，親水性ポリビニリデンフッ化物 （PVDF）等から製造されたナノフィルターを使用するナノ濾過を行う（【００６０】）。 本発明は，前記組成物と，非イオン性界面活性剤から選択される界面活性剤（例えば，TritonX-100）とを組み合わせる工程を含む，液体因子VII 組成物のウイルスを不活性化する方法に関する（【００６３】，【００６４】）。 本発明は，液体因子VII 組成物中に存在する活性ウイルスを高レベルで除去する方法に関し，（ⅰ）ウイルスを不活性化する工程と，（ⅱ）ナノ濾過によってウイルスを除去する工程とを任意の順序で含む（【００７１】）。 ウ実施例によれば，活性化度９０％超のFVII/FVIIa 組成物をフィルター（MilliporeNFP，0.0017 ㎡），圧力：２バールで濾過したところ，分解 順序で含む（【００７１】）。 ウ実施例によれば，活性化度９０％超のFVII/FVIIa 組成物をフィルター（MilliporeNFP，0.0017 ㎡），圧力：２バールで濾過したところ，分解物は１１．９％から１２．３％に増加した（【０１３２】，【０１３３】）。 ２ 取消事由１について(1) 事案に鑑み，本件においては，まず無効理由２－１について検討することとする。そこで，取消事由１との関係では，これに関連する甲１文献及び甲５文献の記載事項について検討する。 (2) 甲１文献についてア甲１文献の記載甲１文献には，以下の記載がある。 (ｱ)「表１．利用可能な組換え製品の要約」（４頁）には，ノボセブンで行われているウイルス不活性化・除去の手段として「SD」（溶剤界面活性化剤）が記載されている。なお，ナノ濾過が適用されるべネフィックス（遺伝子IX）については「NF」と記載されている。 (ｲ)「ウイルス不活性化/除去濃縮物中のウイルスを破壊するために特異的に使用されるウイルス不活性化プロセスは，熱，溶剤界面活性化剤（SD）処理，又は濾過に基づいている。…SD 処理の主な限界は，Ａ型肝炎及びパルボウイルスB19 のような非エンベロープ型ウイルスに対して活性がないことである…。限外濾過（ナノ濾過）は，サイズのみに基づいて，非エンベロープ型ウイルスを含むウイルスを除去するので，しばしばウイルス不活性化プロセスと一緒に用いられる。孔のサイズが小さいため，FIX 及びFXIのような小さい凝集因子のみが，このやり方によって精製され得る。 すべてのウイルス不活性化手順及び除去手順は，限界を有する。相補的な２種の異なる有効な工程を血漿製品製造プロセスに組み込むことが推奨される…。欧州ガイドラインは，少なくとも１つの て精製され得る。 すべてのウイルス不活性化手順及び除去手順は，限界を有する。相補的な２種の異なる有効な工程を血漿製品製造プロセスに組み込むことが推奨される…。欧州ガイドラインは，少なくとも１つの有効な工程が非エンベロープ型ウイルスを不活性化又は除去することを推奨する。２００１年の医薬品委員会…推奨は，すべての血漿由来医薬品について，多様な物理化学的特徴を有する広い範囲のウイルスの不活性化・除去のための有効な工程を組み入れることが１つの目標であると述べている。これを達成するために，多くの場合において，第一の工程を生き延びたいかなるウイルスも第二の工程によって有効に不活性化・除去されるように，作用モードにおいて互いに補い合う２つの相違する有効な工程を組み入れることが望ましいであろう。」（６頁左欄１～３６行）(ｳ)「組換え因子VIIa（ノボセブン，ノボノルディスク）この組換え製品は，コペンハーゲン近郊（デンマーク）の単一のプラントにおいて製造される。因子VII は，遺伝的に形質転換されたBHK細胞株において単一鎖の糖タンパク質（４０６アミノ酸，５０kDa）として生成される。精製は，イオン交換クロマトグラフィー及びマウスモノクローナル抗体を用いるイムノアフィニティクロマトグラフィーによ る。精製中に，組換え因子VII は二本鎖の活性化形態に変換される。製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む。組換え因子VIIaは，最終バイアル中で凍結乾燥調製物として製剤化され，アルブミンは添加されない。組換え因子VIIa は，製造プロセスの結果として，非凝集因子夾雑物を含む。これらは，発酵プロセスにおいて使用された細胞由来の痕跡量のハムスタータンパク質，発酵培地中のウシIgG 及びウシ血清を含む。」（１７頁右欄下４行～１８ ロセスの結果として，非凝集因子夾雑物を含む。これらは，発酵プロセスにおいて使用された細胞由来の痕跡量のハムスタータンパク質，発酵培地中のウシIgG 及びウシ血清を含む。」（１７頁右欄下４行～１８頁左欄１６行）イ甲１文献記載の発明(ｱ) 甲１文献の上記記載によれば，本件審決の認定したとおり，甲１文献記載の発明として甲１発明を認定することができる。 (ｲ) 原告の主張について原告は，本件審決における認定事実１－１及び１－２の認定は誤りである旨主張する。 しかし，上記アによれば，甲１文献には，少なくとも組み換え因子VIIa（ノボセブン）の製造に関し，製造工程は「ウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む」と明記されている。また，甲２４文献（２００１年発行）に「ウイルスの不活性化は界面活性剤処理により保証される」との記載があったとしても，これをもって直ちに，甲１文献発行時（２００３年）においてナノ濾過によりウイルス除去を行うことができないということもできない。 また，確かに甲１文献には「製造工程はウイルス除去のためのナノ濾過工程を含む」とのみ記載されており，当該ナノ濾過工程が製造工程中のどの時期に置かれるかについては，必ずしも明示的には読み取ることができない。もっとも，甲１発明は，ナノ濾過工程の置かれる時期を特定しているものではないから，この点は甲１発明の認定を左右しない。 したがって，この点に関する原告の主張は採用し得ない。 (3) 甲５文献についてア甲５文献の記載事項（図はいずれも「別紙甲５文献図面」参照）(ｱ)「組換え因子VIIa は，以前に記載されたとおりに調製された。」（５０１頁右欄５行）(ｲ)「完全な活性化（＞９５％）を達成するためには，約１０％のβ及びγ形態が許容されなければならない (ｱ)「組換え因子VIIa は，以前に記載されたとおりに調製された。」（５０１頁右欄５行）(ｲ)「完全な活性化（＞９５％）を達成するためには，約１０％のβ及びγ形態が許容されなければならない。」（５０３頁右欄５～６行）(ｳ)「このように，1/[FVIIa]は，時間に比例するはずである。このことは，異なる濃度の２つの異なるrFVIIa 処方についても当てはまることが示され（図６），自己分解の仮説を確認するものであった。したがって，精製及び活性化の間のrFVIIa の時間及び濃度を慎重に制御することが不可欠である。」（５０３頁左欄７～１０行目）(ｴ)「図６．組換え因子VIIa の切断。異なる濃度の２つの異なる組換え因子VIIa 調製物を約１ヶ月１０℃に保持した。示した間隔で，サンプルを７０℃でRP-HPLC で分析し，切断されていない組換え因子VIIa の濃度を決定した。」（５０４頁，図６）(ｵ)「図７．精製手順の４回のクロマトグラフィ工程中のβ及びγ形態の形成。各工程で，材料を７０℃でRP-HPLC によって分析した。パイロットプラントから採取したもの及びフルスケール製造ラインから採取したものの2 つの系列を分析した。」（５０４頁図７）(ｶ)「 図８．精製手順の４回のクロマトグラフィ工程中のβ及びγ形態の形成。各工程で，材料を７０℃でRP-HPLC によって分析した。プロセス最適化前のもの及びプロセス時間及びサンプル積載の制御をより厳密にすることによるプロセス最適化後のものの２つの系列を分析した。」（５０４頁図８）(ｷ)「図９．活性化及び切断。４回のクロマトグラフィすべての工程から採取した多数のサンプルを７０℃でRP-HPLC で分析し，β形態及びγ 形態の含量を活性化組換え因子VIIa の含量 ｷ)「図９．活性化及び切断。４回のクロマトグラフィすべての工程から採取した多数のサンプルを７０℃でRP-HPLC で分析し，β形態及びγ 形態の含量を活性化組換え因子VIIa の含量に対してプロットした。活性化が完了に近くなると，切断のみが起こることができ，β形態及びγ形態の形成に大きな変動をもたらす。」（５０４頁図９）イ甲５文献の記載事項の認定について(ｱ) 甲５文献の上記記載によれば，本件審決の認定したとおり，認定事実５－１～５－３を認定することができる。 (ｲ) 原告の主張についてａ 認定事実５－１について原告は，認定事実５－１につき，甲５文献図９は，９５％までの活性化率の場合に分解（切断）が予期されないと述べているのではない旨主張する。 しかし，同図からは，因子VII の活性化率が９５％を超える場合，それ以下の場合と比較してその切断（分解）に関する傾向が異なり，より切断（分解）が見込まれることは，当業者が十分に読み取り得るところである。また，本件審決は，活性化率が９５％以下の場合に切断が予期されないと認定しているわけでもない。 したがって，本件審決の認定事実５－１の認定をもって直ちに誤りであるということはできない。 ｂ 認定事実５－２及び５－３について原告は，認定事実５－２につき，甲５文献図６は「1/[FVIIa]が時間に比例する」という仮説を示すもので，その分解速度の絶対値から，他の条件における分解速度を想起させるものではないことは明らかである旨を，また，認定事実５－３につき，同文献図７及び８のデータは，アニオンクロマトグラフィー又はカルシウムの存在下でのみ分解産物が増加することを示すものではなく，ある程度の活性化VIIa が存在する場合には，精製等の処理を追加することで分解産物が生 のデータは，アニオンクロマトグラフィー又はカルシウムの存在下でのみ分解産物が増加することを示すものではなく，ある程度の活性化VIIa が存在する場合には，精製等の処理を追加することで分解産物が生じる ことを示す結果である旨を主張する。 しかし，本件審決による認定事実５－２及び５－３は，いずれも甲５文献から導き出し得る事項，すなわち，認定事実５－２については「1/[FVIIa]は，時間に比例するべきである」との記載（５０３頁左欄５行）や図６によって，また，認定事実５－３については図７，図８及び甲５文献の引用文献９である甲１７によって，それぞれ導き出し得る事柄であって，これらの事項についての本件審決の認定が誤っているとは認められない。 したがって，この点に関する原告の主張は採用し得ない。 (4) 小括以上のとおり，本件審決による甲１発明及び甲５文献の記載事項の認定に誤りはないから，無効理由２－１に関連する取消事由１の主張は理由がない。 ３ 取消事由２について(1) 訂正発明１及び２と甲１発明との対比前記のとおり，本件審決による甲１発明の認定に誤りはないことを踏まえると，訂正発明１及び２（訂正発明２は訂正発明１と同一といってよいことから，合わせて論ずることとする。）と甲１発明との一致点及び相違点は，以下のとおりと認められる。この点に関する本件審決の認定に誤りはない。 ［一致点］液体因子VII 組成物からウイルスを除去するための方法であって，前記組成物が一以上の因子VII ポリペプチドを含み，前記方法が，下記の工程（ａ）又は工程（ｂ）を含む方法。 （ａ）前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む方法によってウイルスを不活性化する工程；および（ｂ）ナノ濾過を前記液体因子VII 組成物溶液に対して行 程（ａ）又は工程（ｂ）を含む方法。 （ａ）前記組成物と界面活性剤とを組み合わせる工程を含む方法によってウイルスを不活性化する工程；および（ｂ）ナノ濾過を前記液体因子VII 組成物溶液に対して行うことを含む 方法によって，ウイルスを除去する工程。 ［相違点１］訂正発明１が，工程（ａ）及び工程（ｂ）の両者を任意の順序で含むのに対して，甲１発明には両者を含むことが明示されていない点。 ［相違点２］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態」であるのに対して，甲１発明は，活性化に関する上記特定を有しない点。 ［相違点３］訂正発明１が，ウイルスを除去する「因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０１～５mg/mL の範囲」であるのに対して，甲１発明は，濃度に関する上記特定を有しない点。 ［相違点４］訂正発明１が，「最大８０nm の細孔サイズを有するナノフィルターを使用するナノ濾過」を行うことを含む方法によって，ウイルスを除去するのに対して，甲１発明は，ナノ濾過に用いるナノフィルターに関する上記特定を有しない点。 (2) 甲３文献の記載事項甲３文献には，以下の記載がある。 ア ５７頁５～１６行「因子VII のナノ濾過前記の溶出した因子VII 画分を，BMM-15 を使用して，ウイルス除去のためにナノ濾過した。 因子VII から因子VIIa への部分的な変換２２リットルのナノ濾過された因子VII 画分（（A280＝０．２８０－０． ２９０），１５，０００L の血漿からの因子VII 重量，約４．５g）を， ３０mMNaCl を含む５０mM トリス-HCl，pH７．８で平衡化されたDEAE-FF（φ９cm×５cm）に，１０℃でアプラ ０L の血漿からの因子VII 重量，約４．５g）を， ３０mMNaCl を含む５０mM トリス-HCl，pH７．８で平衡化されたDEAE-FF（φ９cm×５cm）に，１０℃でアプライした。同じ緩衝液で洗浄した後，部分的に活性化された因子VII を，３０mMNaCl 及び１．７５mMCaCl2 を含む５０mM トリス-HCl，pH７．８で４．８cm/分の線状流速で溶出した。」イ図１（５６頁）「寒冷沈降物プール血漿┣ Q－セファロースファストフロービタミンK 依存性タンパク質富化濃縮物┣ 抗FVII モノクローナル抗体固定化ゲルFVII┣ ベンベルグ微細孔膜（BMM）－１５nm┣ DEAE－セファロースファストフローFVII/FVIIa の混合物┣溶液中での因子VII の完全活性化FVIIa┣ 透析┣ 製剤化及び滅菌┣ バイアル充填及び凍結乾燥┣ 乾熱処理（６５℃，９６時間）FVIIa 濃縮物」（以下次頁） ウ図４（６０頁）「図４．大規模の活性化因子VII（因子VIIa）の調製。（ａ）因子VIIa のドデシル硫酸ナトリウムポリアクリルアミドゲル電気泳動（SDS-PAGE）分析。前記FVIIa 溶液を，材料及び方法において記載したように，大規模調製した。前記カラムを緩衝液（３０mMNaCl を含む５０mM トリス-HCl，pH７．８）で洗浄した後，タンパク質を１．７５mMCaCl2 を含む同じ緩衝液で溶出した。前記溶出画分のタンパク質濃度を１．５mg/mL に調整し，前記タンパク質を，溶液中で１８時間インキュベートした。完全な活性化後，因子VIIa を，充填緩衝液（１３mM グリシン及び２４０mMNaCl を含む２０mM クエン酸 ．５mg/mL に調整し，前記タンパク質を，溶液中で１８時間インキュベートした。完全な活性化後，因子VIIa を，充填緩衝液（１３mM グリシン及び２４０mMNaCl を含む２０mM クエン酸塩，pH６．９）に対して透析した。このようにして得られた因子VIIa を，非還元条件下（レーン１～７）及び還元条件下（レーン８～１４）で，SDS-PAGE（アクリルアミド濃度１２． ５%）に供した。レーン１及び８，ベンベルグ微細孔膜－１５nm（BMM-15）を使用した濾過前；レーン２及び９，BMM-15 を使用した濾過後；レーン３及び１０，DEAE－セファロースファストフロー（DEAE-FF）カラムへのアプライ前；レーン４及び１１，DEAE-FF カラムから溶出された画分；レーン５及び１２，３時間のインキュベーション後；レーン６及び１３，１８時間のインキュベーション後；レーン７及び１４，透析後；レーンM，分子量マーカー。１８，０００，１７，０００，１６，０００及び１５，０００の分子量を有する４本の薄いバンドがレーン１３及び１４で観察され，Ｎ末端配列分析により，これらのバンドは配列：I153VGGK，G291ATAL，K316VGDS 及びI153VGGK を有することが示された。（ｂ）インタクトな（無傷の）因子VIIa，因子VIIaβ及び因子VIIaγの模式図。」(3) 訂正発明１及び２と甲１発明との相違点についてア相違点１について相違点１として認定したとおり，甲１文献には，界面活性剤による不活性化処理（訂正発明１の工程（ａ）），ナノ濾過（同工程（ｂ））の両者を組み合わせることは開示されていない。 しかし，甲１文献には，血漿製品製造プロセスにウイルスの不活性化及び除去のための２種の異なる工程を組み込むことが推奨され ）），ナノ濾過（同工程（ｂ））の両者を組み合わせることは開示されていない。 しかし，甲１文献には，血漿製品製造プロセスにウイルスの不活性化及び除去のための２種の異なる工程を組み込むことが推奨されており，開示されている（前記２(2)ア(ｲ)）。そして，本件優先日当時，甲３文献（上記(2)）に示されるように因子VII 組成物についてナノ濾過が適用されることに加え，ナノ濾過は血漿由来の医薬製剤組成物を含む広範なタンパク質からその完全性を維持したままでウイルスを除去するための慣用の手段であったことが認められること（甲４，２０，２１等）に鑑みれば，甲１発明において，界面活性剤処理とナノ濾過を組み合わせて因子VIIa 組成物のウイルス不活性化／除去のための工程とすることについての 動機付けはあるものと認められる。 イ相違点２について相違点２として認定したとおり，訂正発明１においては，ウイルスを除去する因子VII ポリペプチドが「少なくとも５０％が活性化された形態」として特定されているのに対し，甲１発明には，この点に関する特定はない。 しかし，因子VII が製剤として提供される場合の形態が活性化された因子VIIa であること（甲１，２）に鑑みれば，製品の総量中に活性化因子を高い濃度で含有する組成物を提供することは，当業者に周知の技術的課題であったということができる。 そして，例えば，甲５文献からは，活性化率５０％以上の因子VII 組成物が精製工程（４回のクロマトグラフィー処理）を経て得られることが把握できること（例えば図９），甲１３文献には，約４３分で当初の一本鎖因子VII の５０％が二本鎖因子VII（すなわち活性化因子）に変換される旨開示されていること（９３３３頁左欄下から１４行～右欄１４行），前記のとおり，ナノ濾過 １３文献には，約４３分で当初の一本鎖因子VII の５０％が二本鎖因子VII（すなわち活性化因子）に変換される旨開示されていること（９３３３頁左欄下から１４行～右欄１４行），前記のとおり，ナノ濾過は血漿由来の医薬製剤等のタンパク質の完全性を維持したままでウイルスを除去するための慣用の手段であることも踏まえれば，「因子VII ポリペプチドのうち少なくとも５０％が活性化された形態」がナノ濾過の対象となり得ることは，当業者であれば容易に想到し得るものと認められる。 ウ相違点３について甲３文献によれば，ウイルス除去のためナノ濾過した因子VII 画分２２リットル中，因子VII 収量は約４．５g であることから，その濃度は約０． ２０mg/ml となる。ナノ濾過前の因子VII の濃度もこの近傍であると考えるのが合理的であるところ，この濃度は訂正発明１に係る「因子VII ポリペプチドの濃度が，０．０１～５mg/mL の範囲」に含まれる。 そうすると，甲１発明におけるナノ濾過に供する因子VII の濃度を「0.01～5mg/mL の範囲」に含まれるものとすることは，当業者であれば容易になし得るものと認められる。 エ相違点４について甲３文献において，因子VII 画分をウイルス除去のためナノ濾過するに当たり，BMM-15 なるナノフィルターを使用すること，このBMM-15 の細孔径は１５nm であることが，それぞれ開示されている。また，甲４文献には，ナノ濾過は，「非常に小さい細孔サイズ（典型的には１５～４０nm）を通してタンパク質溶液を濾過することからなる」製造工程であり，「本質的にあらゆる血漿生成物に適用し得る，着実で信頼性の高いウイルス減少技術である」旨記載されている。 そうすると，甲１発明において，ナノ濾過に用いるナノフ 濾過することからなる」製造工程であり，「本質的にあらゆる血漿生成物に適用し得る，着実で信頼性の高いウイルス減少技術である」旨記載されている。 そうすると，甲１発明において，ナノ濾過に用いるナノフィルターとして甲３文献又は甲４文献に記載されるような細孔径が８０nm に満たないものを採用し，訂正発明１及び２の構成とすることは，当業者であれば容易に想到し得ると認められる。 オ原告の主張について(ｱ) 原告は，活性化された因子VIIa からのウイルス除去にナノ濾過を適用することには阻害要因がある旨主張する。そして，甲３文献図４によれば，活性化因子VIIa を含む組成物に透析処理（なお，透析膜の孔径や被処理物との接触条件，処理に要した時間等は必ずしも明らかでない。）を施すことによって因子VIIa の分解が進行する（甲６によれば最大１１．７％）ことは理解し得る。 しかし，透析処理に関する知見に基づいて，それとは処理条件が大きく異なるナノ濾過を適用した場合に，因子VIIa にどれくらいの分解が生じるのかを推測することは困難である。むしろ，通常のナノフィルター（例えば，プラノバ１５（乙２）や甲３文献記載のBMM-15）が有す る細孔（１５nm）は，因子VII/VIIa（分子量約５０kDa）よりも大きな分子量のタンパク質（因子VIII）が通過する大きさであることから，因子VII と因子VIIa を含む組成物がこうしたナノフィルターを通過するためにそれほどの時間は要しないものと推察され，そうすると，時間経過に起因する因子VIIa の分解が大きく進行するとは考えられない。また，因子VIIa の大きさとナノフィルターの細孔径に上記関係があるにもかかわらず，因子VIIa にナノ濾過を適用した場合に，その通過が妨げられることによりフィ が大きく進行するとは考えられない。また，因子VIIa の大きさとナノフィルターの細孔径に上記関係があるにもかかわらず，因子VIIa にナノ濾過を適用した場合に，その通過が妨げられることによりフィルター上の同因子の濃度が上昇することをうかがわせる証拠も見当たらない。 以上によれば，仮に活性化因子VIIa の分解がその濃度に依存するとしても，ナノ濾過を適用することによって因子VIIa の分解が起こりやすくなると直ちに認めることはできない。 また，甲５文献図７～９からは，複数回の精製処理（４回のクロマトグラフィー工程）を施すことによって因子VII の活性化を行う場合，その活性化率が少なくとも１００％近傍（又は９０％超）に近づくまでの間は２～６％程度の分解物しか生じていないことが理解できる。これを前提とすると，仮にナノ濾過工程を組み合わせた場合に，クロマトグラフィーによる精製処理と同程度の分解が生じる可能性があるとしても，活性化率が１００％近傍（又は９０％超）に至らない「５０％以上が活性化された」組成物をナノ濾過することによって，直ちにその適用が阻害される程の多くの分解物を生じることを予測し得るものではない。 以上より，活性化された因子VIIa からのウイルス除去にナノ濾過を適用することには阻害要因があると認めることはできない。 (ｲ) また，原告は，活性化された形態が「少なくとも５０％」とは，製造工程の後期に対応しているところ，前記のとおり，本件審決による認定事実１－２は誤りであるから，甲１文献にはナノ濾過工程をいか なる時期に設けるか特定されていない旨主張する。 この点，甲１文献には，活性化因子VIIa の製造工程においてナノ濾過をいかなる時期に設けるのかを特定する記載はない。 しかし，ナノ濾過の適用時期については に設けるか特定されていない旨主張する。 この点，甲１文献には，活性化因子VIIa の製造工程においてナノ濾過をいかなる時期に設けるのかを特定する記載はない。 しかし，ナノ濾過の適用時期については，製品の汚染のリスクの回避やその他の作業効率等も考慮して当業者が決定すべき事項であり，凝固因子の製造工程の後期で行うものも知られている（甲２１）。そして，上記のとおり，因子VIIa にナノ濾過を施すことに特段の阻害事由は認められない。 そうである以上，その製造工程の後期にナノ濾過を適用することに格別の技術的困難性はないというべきである。 (ｳ) その他原告がるる指摘する事情を考慮しても，この点に関する原告の主張は採用し得ない。 カ小括以上より，本件審決による相違点に関する判断に誤りはないから，無効理由２－１に関連する取消事由２の主張は理由がない。 ４ 取消事由３について(1) 原告は，本件明細書記載の例５によれば，因子VIIa の割合が９０％超に活性化された因子VII をナノ濾過した（フィルター：MilliporeNFP，０．００１７m2， 圧力：２バール）ところ，分解率の増加は０．４％（濾過後の１２．３％と濾過前の１１．９％との差分）にとどまったが，これは技術常識や知見から予期し得ぬほど小さいものであり，本件訂正発明は，製造工程の後期にウイルス除去を実施でき，ウイルス濾過後の追加処理による外部からの汚染などのリスクの低減を可能とするにも拘わらず，本件審決は，本件発明の奏するこのような特に顕著な効果を看過したものである旨主張する。 (2) 上記のとおり，本件明細書の実施例からは，分解率９０％超の因子VIIaのナノ濾過前後における分解率の増加は０．４％であること，もっとも，濾 過前において既に１２％程度の分解が生 (2) 上記のとおり，本件明細書の実施例からは，分解率９０％超の因子VIIaのナノ濾過前後における分解率の増加は０．４％であること，もっとも，濾 過前において既に１２％程度の分解が生じていたことが把握される。 他方，甲３文献図４及び甲６によれば，透析処理（レーン１４）によって生成する分解物（４本の薄いバンド）は「微量」であることが理解でき，その分解率は，確実に１１．７％をはるかに下回るとされる。また，甲５文献図９からは，因子VIIa の種々の精製工程（４回のクロマトグラフィー）から採取されたサンプルにおける切断されたFVIIa の％（分解率）について，活性化率が９５％以下の範囲においては約２～６％，９５％超では１０～１８％程度であることが認められる。 以上を踏まえると，本件訂正発明におけるナノ濾過による分解率の増加分である「０．４％」の大小を直接評価し得る証拠は見当たらないものの，ナノ濾過が血漿由来の医薬製剤組成物を含む広範なタンパク質の完全性を維持したままでウイルスを除去するための手段として周知であること（甲４，２０，２１等）に鑑みれば，当業者にとって，ナノ濾過により分解率が大きく増加しないことは予測し得るところである。また，本件明細書の実施例において示された因子VIIa の分解率の数値（約１２％）それ自体は，甲３文献又は甲５文献に示されたものと比較して，格別優れたものとまでは認めることはできず，むしろ，通常の因子VIIa の活性化や精製処理に供される因子VII 組成物に含まれる分解生成物とほぼ同等の量のものにすぎないと見られる。 そうすると，本件明細書に示された本件訂正発明による効果は格別顕著なものということはできない。この点に関する本件審決の判断に誤りはなく，取消事由３は理由がない。 ５ まとめ以上より れる。 そうすると，本件明細書に示された本件訂正発明による効果は格別顕著なものということはできない。この点に関する本件審決の判断に誤りはなく，取消事由３は理由がない。 ５ まとめ以上より，訂正発明１及び２は，甲１発明及び甲３文献の記載に基づき，当業者が容易に発明をすることができたものと認められるから，これらに係る特許は，無効理由２－１によって無効とすべきものと認められる。 また，そうである以上，取消事由１～３に理由があることを前提とする取消事由５についても，理由がない。 したがって，その余の点について論ずるまでもなく，本件訂正発明は法２９条２項により特許を受けることができないものであり，その特許は法１２３条１項２号により無効とすべきものである。この点に関する本件審決の判断に誤りはない。 第５ 結論よって，原告の請求は理由がないからこれを棄却することとし，主文のとおり判決する。 知的財産高等裁判所第３部 裁判長裁判官鶴岡稔彦 裁判官杉浦正樹 裁判官寺田利彦 （別紙）当事者目録 原告ノボノルディスクヘルスケアアクチェンゲゼルシャフト 同訴訟代理人弁理士園田吉隆同石岡利康同三國 修同訴訟復代理人弁理士小松徹郎 被告ラボラトワール，フランセ，デュ，フラクショヌマン，エ，デ，ビオテクノロジ 同訴訟代理人弁護士設樂隆一同 三國 修同訴訟復代理人弁理士小松徹郎 被告ラボラトワールフランセデュフラクショヌマンエデビオテクノロジ 同訴訟代理人弁護士設樂隆一同三好 豊同田中浩之同弁理士前直美 （別紙図面省略）

▼ クリックして全文を表示